아세틸-히스톤 H3-K14 토끼 단클론 항체 (Q16695/P68431), WB, ChIP, ELISA용

주요 제품 사양 및 파라미터

생물학적 배경: 히스톤 H3의 기능과 위치

• 히스톤 H3는 염색질의 기본 단위인 뉴클레오좀의 핵심 구성 요소로, DNA를 감싸고 전사, 복제, 수리 및 염색체 안정성에 대한 접근을 조절합니다. 뉴클레오좀은 히스톤 팔량체(H2A, H2B, H3, H4 각 2개 분자) 주위에 감긴 약 146 bp의 DNA로 구성됩니다.
• 히스톤 H3의 리신 14 아세틸화(H3K14ac)는 활발히 전사되는 유전자 및 개방된 염색질 영역과 연관된 잘 알려진 후성유전학 표식입니다. 주로 GCN5/PCAF와 같은 히스톤 아세틸전이효소에 의해 촉매되며, 브로모도메인 함유 단백질에 의해 인식됩니다. 관련 참고문헌: PMID:16457588, PMID:16185088, PMID:16267050, PMID:17194708
• 표준 히스톤 H3.1(HIST1H3A 등 여러 유전자에 의해 암호화되며 SWISS P68431)은 S기에서 복제 의존적으로 발현되어 게놈 전체에 침적됩니다. 반면, 히스톤 H3.1t(SWISS Q16695, 유전자 H3-4/HIST3H3)는 정소 특이 변이체로 정자 형성 과정에서 표준 H3를 대체합니다.
• H3.1과 H3.1t는 모두 K14를 포함하는 N말단 영역을 포함해 높은 서열 상동성을 공유합니다. K14에서 아세틸화된 합성 펩타이드를 면역원으로 사용한 이 항체는 두 변이체 모두에서 해당 변형을 특이적으로 인식합니다.
• 히스톤 H3의 세포내 위치는 핵이며, 주로 염색체와 결합되어 있습니다. H3.1t는 조직 특이적으로 정소 세포에만 존재하는 반면, H3.1은 모든 조직에 널리 분포합니다.

실험 가이드 및 기술 팁

• 면역원 설계: 본 항체는 인간 H3의 K14 주변 아세틸화 합성 펩타이드를 면역원으로 생산되어 아세틸화 형태에 대한 높은 특이성을 보장합니다. 비아세틸화 펩타이드를 이용한 경쟁 분석을 통해 변형 특이적 결합을 확인할 수 있습니다.
• 웨스턴 블롯팅(WB): 표준 SDS-PAGE 조건에서 히스톤 H3는 약 15 kDa에서 이동합니다. 최적의 검출을 위해 핵 추출물과 온화한 산 추출을 사용하여 히스톤 단백질을 농축하는 것을 고려하십시오. 항상 적절한 양성 및 음성 대조군(예: 히스톤 탈아세틸화 효소 억제제 처리 세포 vs 무처리 세포)을 포함하십시오.
• 염색질 면역침전(ChIP): 본 항체는 ChIP 적용 분야로 등재되어 있지만, 목표 게놈 영역 및 세포 유형에 따라 가교결합, 염색질 전단, 항체 농도 최적화가 필요할 수 있습니다.
• 면역형광/면역조직화학(IF/IHC): 핵 염색이 예상됩니다. 파라핀 포매 절편(IHC-P)의 경우 항원 회수가 필요할 수 있습니다. 차단 펩타이드를 사용하거나 동형 대조군과 비교하여 항체 특이성을 검증하십시오.
• 종 반응성: K14 주변 서열이 높게 보존되어 있기 때문에 본 항체는 인간, 마우스, 래트와 교차 반응합니다. 다른 종의 경우 사용 전 서열 정렬을 확인하십시오.
• 일반 사항: 토끼 단클론 항체로서 높은 친화성, 배치 간 일관성 및 낮은 배경을 제공합니다. -20°C에서 보관하고 반복적인 동결-해동 주기는 피하십시오.

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