WB, IF/ICC, ELISA용 아세틸-히스톤 H3-K9/K14/K18/K23/K27 토끼 다클론 항체 (Q16695/P68431)

핵심 제품 사양 및 매개변수

생물학적 배경: 히스톤 H3 기능 및 위치

히스톤 H3는 염색질의 기본 단위인 뉴클레오솜의 핵심 구성 요소입니다. 히스톤 옥타머의 일부로서 DNA를 감싸고 압축하는 데 필수적인 역할을 하며, 이를 통해 DNA에 접근해야 하는 세포 기계에 대한 DNA 접근성을 제한합니다. 이러한 구조적 기반은 히스톤이 전사, DNA 복구, DNA 복제 및 염색체 안정성을 중앙에서 조절할 수 있도록 합니다.

히스톤 H3의 N-말단 꼬리는 아세틸화, 메틸화, 인산화 등 광범위한 번역 후 변형(PTM)을 받으며, 이는 복잡한 "히스톤 코드"를 구성합니다. 이러한 변형은 염색질 구조와 유전자 발현을 동적으로 조절합니다. 특히, 라이신 잔기 9, 14, 18, 23, 27의 아세틸화는 라이신의 양전하를 중화시켜 히스톤과 DNA 간의 상호 작용을 약화시키는 것으로 알려져 있습니다. 이는 더 열린 염색질 구조(진정염색질)로 이어지며 전사 활성화와 강하게 연관됩니다. 이 부위의 아세틸화 표시는 브로모도메인 함유 단백질 및 염색질 리모델러에 의해 인식되어 전사 기계의 모집을 촉진합니다. 관련 참고 문헌:

• PMID:16627869
• PMID:19608861

히스톤 H3는 주로 핵과 염색체에 위치하며, DNA 복제 중(H3.1과 같은 복제 의존성 변이체의 경우) 또는 복제 독립적인 방식으로(대체 변이체의 경우) 염색질에 통합됩니다. (HIST1H3A–J를 포함한 여러 유전자에 의해 인코딩되는) 일반적인 H3.1 단백질은 많은 조직에서 발현되는 반면, (HIST3H3에 의해 인코딩되는) 고환 특이적 H3.1t 변이체(H3-4)는 고환 세포에서 발견됩니다. 두 변이체 모두 이 항체가 표적으로 하는 아세틸화된 라이신을 포함하는 보존된 N-말단 꼬리 서열을 공유합니다.

실험 가이드라인 및 기술 팁

• 면역원은 인간 히스톤 H3의 K9, K14, K18, K23 및 K27을 포함하는 합성 아세틸화 펩타이드입니다. 이 다중 부위 설계는 과아세틸화된 H3의 광범위한 검출을 허용할 수 있습니다. 경쟁 분석에서 비아세틸화 펩타이드 대조군을 사용하여 특이성을 확인하는 것을 고려하십시오.
• 웨스턴 블롯의 경우, 히스톤의 산 추출 또는 염색질 강화 분획은 신호 대 잡음비를 개선할 수 있습니다. 다른 PTM에 의한 에피토프 마스킹 가능성을 설명하기 위해 총 히스톤 H3 항체를 사용한 로딩 정규화가 권장됩니다.
• 면역 형광/ICC의 경우, Triton X-100 또는 디지토닌으로 투과시키면 항체 침투가 향상될 수 있습니다. 고정 조건은 에피토프 접근성과 형태를 균형 있게 최적화해야 합니다.
• ELISA 응용에서는 아세틸화 및 비아세틸화 펩타이드 코팅을 모두 포함하여 선택적 결합을 확인하는 것이 유익할 수 있습니다.
• 인간, 마우스, 쥐 및 기타 종과의 예측된 교차 반응성은 여러 모델 시스템에서의 유용성을 시사합니다. 그러나 특정 샘플 시스템 및 실험 맥락에서의 검증이 필수적입니다.

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