Anti-Hsc70/HSPA8 Rabbit Monoclonal Antibody for WB, ELISA - P11142

핵심 제품 사양 및 매개변수

생물학적 배경: Hsc70/HSPA8 기능 및 위치

• HSPA8 (heat shock protein family A member 8), Hsc70, HSP73 또는 LAP-1로도 불리며, 71 kDa의 분자 샤페론으로 유비쿼터스하게 발현됩니다. 이는 HSP70 패밀리에 속하며, 스트레스 유도성 HSP70 단백질들의 구성적으로 발현되는 상동체입니다.
• 중심적인 단백질 품질 관리 샤페론으로서, HSPA8은 ATP 결합, 가수분해 및 ADP 방출의 주기를 통해 단백질 접힘, 잘못 접힌 단백질의 재접힘, 그리고 분해를 위한 기질 표적화를 용이하게 합니다. 이러한 주기는 공동 샤페론들에 의해 엄격하게 조절됩니다 (PubMed:12526792, PubMed:21148293, PubMed:21150129). 관련 참고문헌: PMID:12526792, PMID:21148293, PMID:21150129
• 공동 샤페론 네트워크는 HSPA8 기능을 정밀하게 조절합니다: J-도메인 단백질들(HSP40)은 ATPase 활성을 자극하고, 뉴클레오타이드 교환 인자들(BAG1/2/3)은 ADP 방출을 촉진하며, TPR-도메인 공동 샤페론들(HOPX, STUB1)은 클라이언트 단백질의 운명을 접힘 또는 분해 쪽으로 유도합니다 (PubMed:24121476, PubMed:24318877, PubMed:26865365). 관련 참고문헌: PMID:24121476, PMID:24318877, PMID:26865365
• HSPA8은 KFERQ 모티프를 지닌 세포질 단백질들을 특이적으로 인식하고 리소좀 LAMP2로 전달하여 분해함으로써 샤페론 매개 자가포식(CMA)을 매개합니다 (PubMed:11559757, PubMed:2799391, PubMed:36586411). 관련 참고문헌: PMID:11559757, PMID:2799391, PMID:36586411
• 면역학적 맥락에서, HSPA8은 세균성 지질다당류(LPS)에 결합하고 단핵구에 의한 TNF 분비를 촉진합니다 (PubMed:10722728, PubMed:11276205). 또한 LAMP2와의 상호작용을 통해 세포질 항원의 MHC class II 제시를 돕습니다 (PubMed:15894275). 관련 참고문헌: PMID:10722728, PMID:11276205, PMID:15894275
• 또한, HSPA8은 E3 리가아제 STUB1과 함께 소포체 관련 분해(ERAD)에 참여하고 (PubMed:23990462), DNAJC6를 통한 클래트린 매개 소포 탈코팅에도 관여합니다 (유사성에 의함). 관련 참고문헌: PMID:23990462
• 이 단백질은 세포질, 핵, 핵소체, 멜라노솜, 세포막 및 리소좀 막을 포함한 다양한 세포 구획에 위치하며, 이는 그 다양한 기능을 반영합니다.
• HSPA8은 아세틸화, 인산화, 메틸화, ISG화 및 수모화를 포함한 다양한 번역 후 변형을 겪으며, 이는 그 활성과 상호작용을 미세 조정할 수 있습니다.

실험 지침 및 기술 팁

• 이 항체는 인간 HSPA8의 C-말단 영역인 아미노산 547–646에 걸친 합성 펩타이드를 대상으로 제작되었습니다. 이 에피토프는 마우스와 래트에서 보존되어 있어(교차 반응성 기반), 이 항체가 해당 종의 연구에 적합합니다.
• 웨스턴 블롯의 경우, 약 71 kDa에서 밴드가 예상됩니다. 내인성 HSPA8은 대부분의 세포주와 조직에서 풍부합니다. 인간(HeLa, HEK293), 마우스(NIH/3T3) 또는 래트(PC12) 세포의 전체 세포 용해물 20–50 µg으로 시작하는 것을 고려하십시오.
• ELISA 적용 시, 샌드위치 형식에서 포획 또는 검출 시약으로 이 항체를 사용하십시오. 알려진 HSPA8 재조합 단백질 또는 펩타이드 표준을 사용하여 코팅 항원 및 검출 시스템을 확인하십시오.
• HSPA8은 자연 상태에서 수많은 공동 샤페론 및 클라이언트 단백질과 상호작용하므로, 단백질 복합체를 보존하기 위해 비환원 및 자연 PAGE를 탐구할 수 있습니다.

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