TriMethyl-히스톤 H3-K4 (Q16695/P68431) 토끼 단일클론 항체 (ChIP-Seq, CUT&Tag, WB용)

주요 제품 사양 및 파라미터

생물학적 배경: 히스톤 H3의 기능과 위치

히스톤은 고도로 보존된 염기성 단백질로, 염색질의 기본 단위인 뉴클레오좀의 핵심 구성 요소입니다. 히스톤 H3는 진핵 세포의 염색질 구조에 관여하는 5가지 주요 히스톤 단백질 중 하나입니다. H2A, H2B, H4와 함께 히스톤 8량체를 형성하며, 약 147개의 DNA 염기쌍이 이를 감싸고 돌아 게놈을 압축하고 전사 기계에 대한 접근성을 조절합니다.

히스톤 꼬리의 번역 후 변형(PTM)을 포함한 뉴클레오좀 역학은 후성유전학적 조절에서 중요한 역할을 합니다. 히스톤 H3는 메틸화, 아세틸화, 인산화 등 수많은 변형을 받으며, 이러한 변형이 모여 염색질 구조와 유전자 발현을 조절하는 "히스톤 코드"를 구성합니다.

이러한 번역 후 변형 중 히스톤 H3 라이신 4의 트리메틸화(H3K4me3)는 활성 전사의 특징입니다. 이 변형은 주로 활성 전사 중인 유전자의 프로모터 영역에서 발견되며, 염색질 리모델링 복합체와 전사 인자의 모집에 관여합니다. 여기 설명된 항체는 H3K4의 트리메틸화 형태를 특이적으로 인식합니다. 이 변형은 MLL 복합체와 같은 메틸트랜스퍼라제에 의해 매개되며 유전자 활성화와 관련이 있습니다. 관련 참고문헌: PMID:16267050 PMID:16457588 PMID:17194708

히스톤 H3.1t (H3-4 유전자로 암호화, 접근번호 Q16695)는 정소 세포에서 발현되는 히스톤 H3.1의 고환 특이 변이체입니다. 표준형 히스톤 H3.1 (접근번호 P68431)은 대부분의 조직에서 발현되며 여러 유전자에 의해 암호화됩니다. 두 변이체는 높은 서열 유사성을 공유하며 뉴클레오좀의 핵심 구성 요소입니다.

세포 내 위치는 염색체와 결합되어 전적으로 핵에 존재합니다.

실험 가이드 및 기술 팁

• 본 항체는 인간 히스톤 H3의 트리메틸화 라이신 4에 해당하는 합성 펩티드를 이용해 생산되었습니다. ChIP-seq, CUT&Tag, IF 등의 응용 시 특이성을 확인하기 위해 비트리메틸화 펩티드를 이용한 음성 대조군이나 동형 대조군을 포함하는 것을 권장합니다.
• H3 N-말단 꼬리가 종 간에 높게 보존되어 있으므로 광범위한 교차 반응성이 예측됩니다. 하지만 사용하시는 실험 시스템에서 직접 검증하는 것을 권장합니다.
• 웨스턴 블로팅의 경우 15 kDa 부근에서 히스톤 H3에 해당하는 밴드가 검출되어야 합니다. 특히 메틸화 상태를 분석할 때는 히스톤을 적절하게 추출해야 합니다.
• ChIP 분석의 경우 최적의 염색질 절단 크기와 항체 적정량은 실험적으로 결정해야 합니다.
• ELISA나 DB와 같은 정량적 응용의 경우 트리메틸화 펩티드의 표준 곡선을 이용하는 것을 고려하시기 바랍니다.
• 다른 히스톤 변이 항체와 함께 다중 분석에 사용하여 히스톤 코드의 조합적 연구를 수행할 수 있습니다.

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